Serino proteazės

Serino proteazės – baltymus hidrolizuojančių fermentų grupė. Jiems priklauso tripsinas, chimotripsinas ir kt. Visų šių fermentų erdvinės struktūros panašios. Jų aktyviuosiuose centruose yra serino, kuris yra svarbus skaidant tam tikrus peptidinius ryšius. Serino proteazių aktyviųjų centrų katalizinėje dalyje aptinkamos vienodos aminorūgščių liekanos – Asp (102-oji proteazės molekulės aminorūgštis), His (57-oji molekulės aminorūgštis) ir Ser (195-oji molekulės aminorūgštis), kurios sudaro vadinamąją katalizinę triadą. Šios aminorūgščių liekanos tiesiogiai dalyvauja skaidant substrato peptidines jungtis. Serino proteazės skiriasi substratą prijungiančia aktyviojo centro dalimi, kuri lemia proteazės specifiškumą substratui. Tripsino molekulės substratą prijungiančioje dalyje yra rūgštinių aminorūgščių, kurios elektrostatiniais ryšiais jungiasi su šarminėmis aminorūgščių grupėmis, esančiomis hidrolizuojamame baltyme. Todėl tripsinas skaido tuos peptidinius ryšius, kuriuos sudaro šarminių aminorūgščių karboksigrupės.

Chimotripsino molekulės substratą prijungiančioje dalyje yra hidrofobinių grupių, jos silpnomis hidrofobinėmis sąveikomis jungiasi su aromatinių aminorūgščių liekanomis. Todėl chimotripsinas skaido tuos peptidinius ryšius, kuriuos sudaro aromatinės aminorūgšties karboksigrupė.

Šaltinis | Dažniausiai vartojamų biomedicinos terminų ir sąvokų aiškinamasis žinynas | Lietuvos sveikatos mokslų universitetas | Akademikas Profesorius Antanas Praškevičius, Profesorė Laima Ivanovienė